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A insulina é sintetizada a partir da molécula precursora proinsulina pela ação de enzimas proteolíticas conhecidas como prohormônio convertases (PC1 e PC2). A insulina ativa tem 51 aminoácidos e é um polipeptídeo. A insulina bovina difere da humana em três resíduos de aminoácidos enquanto a suína, em um resíduo. A insulina de peixes também é muito próxima à humana. Em humanos, a insulina tem um peso molecular de 5808. Ela é formada por duas cadeias de polipeptídeos ligadas por duas pontes dissulfídicas (veja a figura), com uma ligação dissulfídica adicional na cadeia A (não mostrada). A cadeia A consiste de 21, e a cadeia B, de 30 aminoácidos. A insulina é produzida como uma molécula de prohormônio - proinsulina - que é mais tarde transformada, por ação proteolítica, em hormônio ativo. A parte restante da molécula de proinsulina é chamada de peptídeo C. Este polipeptídeo é liberado no sangue em quantidades iguais à da insulina. Como insulinas exógenas não contêm peptídeo C, o nível em plasma desse peptídeo é um bom indicador de produção endógena de insulina. Recentemente, descobriu-se que esse peptídeo C também possui atividade biológica, que está aparentemente restrita a um efeito na camada muscular das artérias.
Fontes: pt.wikipedia.org
Pacientes com diabetes mellitus tipo 1 dependem de Insulinoterapia, ou seja da administração de insulina exógena (geralmente por via subcutânea), para a sua sobrevivência, pois a hormona não é produzida por seu organismo. Também certos pacientes com diabetes tipo 2 podem eventualmente necessitar de insulina se outras medicações não conseguirem controlar os níveis de glicose no sangue de forma adequada. Inicialmente a insulina utilizada por diabéticos era extraída do pâncreas de bois e porcos, por ser parecida com a humana, mas esta insulina podia acarretar problemas, como reações alérgicas, ou não ser eficaz em alguns pacientes. Atualmente a insulina é produzida através da técnica de ADN recombinante, primeiro produto da moderna biotecnologia a ser comercializado mundialmente. A técnica surgiu no Brasil em 1990, em dois projetos vinculados a empresa Biobrás: um projeto desenvolvido por Marcos Luís dos Mares Guia e bioquímicos da UFMG e outro chefiado pelo Dr. Josef Ernst Thiemann e pesquisadores da Universidade de Brasília. A técnica consiste em introduzir na bactéria Escherichia coli, comum na flora intestinal humana, o gene da pró-insulina humana, para que ela passe a produzir o hormônio, um processo que dura 30 dias, um terço do tempo do método tradicional. Em 2001 somente quatro empresas no mundo, incluindo a Biobrás, tinham tecnologia de produção industrial da insulina recombinante. A Biobrás patenteou nos Estados Unidos em 2000 o processo desenvolvido em parceria com os pesquisadores da Universidade de Brasília e o Dr. J. E.
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Thiemann e em 2002 foi comprada pela dinamarquesa Novo Nordisk. Comprada a Biobrás, a Novo Nordisk elevou rapidamente seus preços de fornecimento ao Ministério da Saúde combinando a importação e produção local, até acabarem fechando a produção dos cristais de insulina no Brasil para aqui fazer só envasamento. Em 2013 o governo federal anunciou que o Brasil vai retomar a produção de insulina por meio do Laboratório Biomanguinhos, da Fundação Oswaldo Cruz, parte de um acordo firmado entre o governo e o laboratório ucraniano Indar, um dos três produtores remanescentes de insulina no mundo, que vai transferir a tecnologia para a produção nacional do medicamento. Após o acordo de intenções com a Ucrânia, a Novo Nordisk, embora alegasse que a insulina ucraniana não tinha qualidade, fez proposta de compra do Indar ao governo. Um mês após a assinatura do contrato, em uma nova licitação governamental para aquisição de insulina, os preços da insulina oferecidos pelas empresas concorrentes baixaram quase à metade.
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=== Ações no metabolismo dos carboidratos === Aumento da permeabilidade celular à glicose, exceto nas células nervosas. Esse efeito é marcante nas células musculares, as quais são pouco permeáveis à glicose em condições de repouso, utilizando principalmente ácidos graxos para produção de energia. Aumento da síntese de glicogênio: a insulina induz à armazenagem de glicose nas células, principalmente do fígado e dos músculos, na forma de glicogênio (glicogênese). Já a diminuição dos níveis de insulina ocasiona a conversão do glicogênio de volta a glicose pelas células do fígado e a excreção da substância no sangue (glicogenólise). Inibição da fosforilase hepática, enzima responsável pela quebra do glicogênio em glicose (glicogenólise). Aumento da captura de glicose pelas células hepáticas. Isso se dá através do aumento da atividade da enzima glicoquinase, responsável pela fosforilação inicial da glicose, processo que não permite a saída da molécula da célula. Aumento da atividade da enzima glicogênio sintetase, responsável pela polimerização de moléculas de glicose em glicogênio. O excesso de glicose, que não pode ser convertido em glicogênio no fígado, é encaminhado para a conversão a ácidos graxos sob ação da insulina. Redução da gliconeogênese no fígado pela diminuição da quantidade e atividade das enzimas hepáticas necessárias a esse processo. A falta de insulina induz à produção de glicose no fígado e em outros locais do corpo.
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Peptídeo é resumido aqui a partir de literatura pública: definição, contexto e pontos recorrentes na prática. Informação geral, não aconselhamento médico.
A pesquisa sobre Peptídeo apoia-se sobretudo em estudos de laboratório e modelos animais; dados clínicos variam conforme a substância.
Pureza e análise (HPLC, espectrometria de massa), reconstituição correta e armazenamento adequado são decisivos.%!(EXTRA string=Peptídeo)
Nem todos os mecanismos estão demonstrados e um estudo isolado não é evidência global. As questões abertas são sinalizadas.%!(EXTRA string=Peptídeo)